Lisozima: l’arma antibatterica nascosta nell’uovo
Una proteina naturale capace di attaccare la parete dei batteri, indebolirne la struttura e provocarne la distruzione. Si chiama lisozima ed è uno degli enzimi antibatterici più affascinanti studiati dalla biochimica moderna. Si trova nell'albume dell'uovo, ma anche nelle lacrime, nella saliva, nel latte materno e in numerose secrezioni del nostro organismo.
La sua azione è il risultato di un meccanismo molecolare straordinariamente preciso, attraverso il quale riesce a degradare uno dei componenti fondamentali della parete batterica.
Ma perché il lisozima possiede questa importante attività antibatterica? E come viene estratto dall'albume?
Lisozima: che cos'è e perché è così importante?
Il lisozima, conosciuto scientificamente anche come muramidasi (EC 3.2.1.17), è un enzima appartenente alla famiglia delle glicosidasi.
La sua funzione biologica consiste nel riconoscere e rompere specifici legami chimici presenti nel peptidoglicano, una struttura essenziale per la resistenza meccanica della parete cellulare batterica.
Il lisozima dell'albume di gallina, denominato Hen Egg-White Lysozyme (HEWL), è una proteina composta da 129 amminoacidi, con una massa molecolare di circa 14,3 kDa.
Nonostante le sue dimensioni relativamente piccole, svolge un'importante attività antimicrobica.
La sua struttura tridimensionale presenta una regione catalitica specializzata nel riconoscimento del substrato batterico, consentendo all'enzima di esercitare un'azione biochimica altamente specifica.
Questa caratteristica ha reso il lisozima un modello fondamentale per lo studio delle proteine e dei meccanismi enzimatici.
Dall'albume dell'uovo al lisozima purificato
Una delle principali fonti industriali di lisozima è rappresentata dall'albume delle uova di gallina.
L'albume contiene numerose proteine biologicamente attive, tra cui ovalbumina, ovotransferrina, ovomucina e lisozima.
Il lisozima rappresenta circa il 3,5% delle proteine totali dell'albume.
Per ottenere un chilogrammo di lisozima purificato occorrono migliaia di uova: una quantità che rende evidente il lavoro necessario per isolare e concentrare questa preziosa proteina.
Il processo industriale prevede la separazione del lisozima dalle altre componenti proteiche attraverso tecniche specifiche, tra cui la cromatografia a scambio ionico e i processi di filtrazione.
Queste tecnologie permettono di ottenere una proteina concentrata e purificata, destinata a differenti applicazioni alimentari, scientifiche e biotecnologiche.
Come agisce il lisozima contro i batteri?
La straordinaria attività antibatterica del lisozima dipende principalmente dalla sua capacità di attaccare direttamente il peptidoglicano.
Il peptidoglicano è una struttura complessa che avvolge la membrana cellulare batterica, conferendo alla cellula forma, rigidità e resistenza alla pressione osmotica.
È costituito da catene di zuccheri collegate attraverso ponti peptidici.
Due molecole sono particolarmente importanti:
-
N-acetilglucosamina (NAG)
-
Acido N-acetilmuramico (NAM)
Questi zuccheri formano una struttura ripetitiva, collegata da legami glicosidici β(1→4).
Il lisozima riconosce questi legami e catalizza una reazione di idrolisi, provocandone la rottura.
Il meccanismo della lisi batterica
L'azione del lisozima può essere descritta attraverso tre passaggi fondamentali.
1. Riconoscimento della parete batterica
L'enzima interagisce con le catene di peptidoglicano attraverso il proprio sito attivo.
2. Rottura del legame glicosidico
Il lisozima catalizza l'idrolisi del legame β(1→4) tra NAM e NAG, frammentando la struttura polisaccaridica della parete.
3. Indebolimento e lisi cellulare
La degradazione del peptidoglicano compromette la resistenza meccanica della parete batterica. Quando il danno è sufficientemente esteso, la pressione osmotica può determinare la rottura della cellula.
Questo processo prende il nome di lisi batterica.
È proprio da questa capacità di favorire la dissoluzione delle cellule batteriche che deriva il nome lisozima.
Perché il lisozima ha una forte azione antibatterica?
L'attività antimicrobica del lisozima è particolarmente interessante perché coinvolge due proprietà biochimiche complementari.
1. Attività enzimatica sul peptidoglicano
La prima è la capacità di degradare direttamente la struttura portante della parete batterica.
L'enzima agisce su un bersaglio molecolare ben definito, contribuendo alla perdita di integrità della cellula.
L'azione è particolarmente evidente nei confronti di numerosi batteri Gram-positivi, caratterizzati da uno spesso strato di peptidoglicano accessibile.
2. Interazione elettrostatica con le membrane batteriche
La seconda proprietà riguarda la carica elettrica della proteina.
Il lisozima possiede un punto isoelettrico elevato, intorno a 10,7 nella forma estratta dall'albume.
A pH fisiologico presenta quindi una carica netta positiva.
Questa caratteristica favorisce l'interazione con componenti delle superfici batteriche che possiedono cariche negative.
La letteratura scientifica ha evidenziato che, in determinate condizioni, il lisozima può esercitare attività antimicrobica anche attraverso interazioni con le membrane cellulari.
La combinazione tra attività enzimatica e proprietà elettrostatiche rappresenta uno degli aspetti più interessanti della sua azione antibatterica.
Il lisozima e le difese naturali dell'organismo
Il lisozima non è soltanto una proteina presente nell'uovo.
È anche un componente importante dell'immunità innata, il sistema di difesa biologico che interviene rapidamente nei confronti dei microrganismi.
Nel corpo umano si trova in diversi distretti.
Nelle lacrime, contribuisce alla protezione della superficie oculare.
Nella saliva, partecipa ai meccanismi antimicrobici naturali del cavo orale.
Nelle secrezioni respiratorie, contribuisce alla difesa delle superfici mucose.
Nel latte materno, fa parte dell'insieme di molecole biologicamente attive coinvolte nella protezione del neonato.
Il lisozima è presente anche in cellule del sistema immunitario, come neutrofili e macrofagi, che partecipano alla risposta contro i microrganismi.
La sua attività rappresenta quindi un esempio significativo di come il nostro organismo utilizzi enzimi specializzati per contribuire alla protezione dei tessuti.
Lisozima e immunità: un ruolo che va oltre la distruzione batterica
La ricerca scientifica ha approfondito ulteriormente le funzioni biologiche del lisozima.
Oltre alla degradazione della parete batterica, l'enzima partecipa ai processi attraverso i quali il sistema immunitario riconosce i componenti dei microrganismi.
La frammentazione del peptidoglicano genera infatti molecole che possono essere riconosciute da specifici recettori dell'immunità innata.
Queste interazioni contribuiscono alla regolazione delle risposte immunitarie.
Studi scientifici hanno inoltre evidenziato il coinvolgimento del lisozima nei processi di modulazione dell'infiammazione, soprattutto a livello delle superfici mucose.
Il suo ruolo biologico comprende quindi sia l'attività antimicrobica diretta sia la partecipazione ai complessi meccanismi della risposta immunitaria.
Lisozima E1105: un'applicazione nell'industria alimentare
Le proprietà antibatteriche del lisozima hanno trovato applicazione anche nelle tecnologie alimentari.
Il lisozima estratto dall'albume è conosciuto come E1105 e viene utilizzato come conservante in specifiche produzioni alimentari.
Una delle applicazioni più conosciute riguarda il settore caseario.
Durante la maturazione di alcuni formaggi, particolari batteri del genere Clostridium possono provocare fermentazioni indesiderate, responsabili di alterazioni della struttura del prodotto.
Il lisozima viene impiegato per contribuire al controllo di questi microrganismi e favorire la stabilità microbiologica del formaggio.
Il suo utilizzo rappresenta un interessante esempio di applicazione tecnologica di una proteina naturalmente presente negli alimenti.
Essendo ottenuto dall'uovo, il suo impiego deve rispettare le disposizioni previste per l'indicazione degli allergeni.
La scoperta del lisozima: Alexander Fleming e il 1922
La storia scientifica del lisozima è strettamente legata ad Alexander Fleming.
Nel 1922, alcuni anni prima della scoperta della penicillina, Fleming pubblicò uno studio dedicato a una sostanza presente nei tessuti e nelle secrezioni biologiche capace di provocare la dissoluzione di determinati batteri.
Quella sostanza era il lisozima.
La scoperta contribuì ad aprire nuove prospettive nello studio dei meccanismi antibatterici naturali.
Negli anni successivi, il lisozima divenne una delle proteine più importanti per la biochimica strutturale.
Nel 1965 fu pubblicata la determinazione della sua struttura tridimensionale mediante cristallografia a raggi X, un risultato fondamentale nella storia della biologia molecolare.
Lo studio del lisozima ha permesso di comprendere meglio il rapporto tra la forma tridimensionale di una proteina e la sua funzione catalitica.
Lisozima e biotecnologie: una proteina di grande interesse scientifico
Oggi il lisozima continua a essere studiato in numerosi ambiti della ricerca.
Le sue caratteristiche lo rendono interessante per lo sviluppo di:
-
Sistemi antimicrobici di origine biologica
-
Tecnologie per la conservazione degli alimenti
-
Materiali e rivestimenti funzionalizzati con proteine
-
Sistemi di immobilizzazione enzimatica
-
Formulazioni biotecnologiche innovative
L'interesse scientifico riguarda anche la possibilità di combinare il lisozima con altri materiali e molecole per valorizzarne le proprietà antimicrobiche.
Queste ricerche dimostrano quanto una proteina scoperta oltre un secolo fa continui a rappresentare un importante punto di riferimento per la scienza.
Domande frequenti sul lisozima
A cosa serve il lisozima?
Il lisozima svolge una funzione antibatterica naturale, contribuendo alla degradazione della parete cellulare di numerosi batteri. È inoltre coinvolto nei meccanismi dell'immunità innata e trova applicazione nell'industria alimentare.
Perché il lisozima è antibatterico?
Perché possiede un'attività enzimatica capace di rompere i legami glicosidici del peptidoglicano. Le sue proprietà elettrostatiche contribuiscono inoltre all'interazione con le strutture batteriche.
Dove si trova il lisozima?
È presente nell'albume dell'uovo, nelle lacrime, nella saliva, nel latte materno e in diverse secrezioni biologiche.
Come viene estratto il lisozima dall'albume?
Attraverso processi di separazione e purificazione delle proteine, tra cui la cromatografia a scambio ionico e tecniche di filtrazione.
Che cos'è il lisozima E1105?
È il lisozima utilizzato come additivo conservante in specifiche applicazioni alimentari, grazie alla sua attività antibatterica.
Conclusioni: la straordinaria biochimica del lisozima
Il lisozima rappresenta uno degli esempi più affascinanti di come la natura abbia sviluppato sistemi molecolari specializzati nella difesa contro i microrganismi.
La sua attività antibatterica nasce dalla capacità di riconoscere e degradare specifiche strutture della parete cellulare, attraverso un meccanismo enzimatico preciso.
La presenza nell'albume dell'uovo, nelle secrezioni umane e nelle cellule immunitarie testimonia l'importanza biologica di questa proteina.
Dalla scoperta di Fleming alle moderne applicazioni biotecnologiche, il lisozima continua a essere protagonista della ricerca scientifica.
Una piccola proteina, un meccanismo molecolare straordinario e oltre un secolo di ricerca: il lisozima dimostra quanto possa essere sofisticata la difesa antibatterica naturale.
Riferimenti scientifici
-
Fleming A. (1922). On a remarkable bacteriolytic element found in tissues and secretions. Proceedings of the Royal Society B, 93, 306–317. DOI: 10.1098/rspb.1922.0023.
-
Ragland S.A., Criss A.K. (2017). From bacterial killing to immune modulation: Recent insights into the functions of lysozyme. PLOS Pathogens, 13(9), e1006512. DOI: 10.1371/journal.ppat.1006512.
-
Vocadlo D.J. et al. (2001). Catalysis by hen egg-white lysozyme proceeds via a covalent intermediate. Nature, 412, 835–838. DOI: 10.1038/35090602.
-
Functional Properties and Extraction Techniques of Chicken Egg White Proteins. (2022). PubMed Central, PMC9407204.
-
An Overview of Antimicrobial Activity of Lysozyme and Its Functionality in Cheese. (2022). Frontiers in Nutrition. DOI: 10.3389/fnut.2022.833618.